Около 95% казеина находится в молоке в виде сравнительно крупных коллоидных частиц -- мицелл -- которые имеют рыхлую структуру, они сильно гидратированы.

В растворе казеин имеет ряд свободных функциональных групп, которые обуславливают его заряд, характер взаимодействия с Н 2 О (гидрофильность) и способность вступать в химические реакции.

Носителями отрицательных зарядов и кислых свойств казеина является и Y-карбоксильные группы аспаргиновой и глютаминовой кислот, положительных зарядов и основных свойств -- -аминогрупп лизина, гуанидовые группы аргинина и имидазольные группы гистидина. При рН свежего молока (рН 6,6) казеин имеет отрицательный заряд: равенство положительных и отрицательных зарядов (изоэлектрическое состояние белка) наступает в кислой среде при рН 4,6-4,7; следовательно - но в составе казеина преобладают дикарбоновые кислоты, кроме того, отрицательный заряд и кислые свойства казеина усиливают гидроксильные группы фосфорной кислоты. Казеин принадлежит к фосфоропротеидам -- в своем составе содержит Н 3 РО 4 (органический фосфор), присоединенную моноэфирной связью к остаткам серина:

R CH - CH 2 - O - P = O = О

Казеин серинфосфорная кислота

Гидрофильные свойства зависят от структуры, заряда молекул, рН среды, концентрации в ней солей, а также других факторов.

Своими полярными группами и пептидными группировками главных цепей казеин связывает значительное количество Н 2 О -- не более 2 ч. на 1 ч. белка, что имеет практическое значение, обеспечивает устойчивость частиц белка в сыром, пастеризованном и стерилизованном молоке; обеспечивает структурно-механические свойства (прочность, способность отделить сыворотку) кислотных и кислотно-сычужных сгустков, образующихся при выработке кисломолочных продуктов и сыра, т. к. в процессе высокотемпературной тепловой обработке молока денатурируется -лактоглобулин взаимодействуя с казеином и свойства гидрофильные казеина усиливаются: обеспечивая влагоудерживающую и водосвязывающую способность сырной массы при созревании сыра, т. е. консистенция готового продукта.

Казеин-амфотерин. В молоке он имеет явно выраженные кислые свойства.

СООН СОО -

Его свободные карбоксильные группы дикарбоновых АК и гидроксильные группы фосфорной кислоты взаимодействуя с ионами солей щелочных и щелочноземельных металлов (Na + , K + , Ca +2 , Mg +2) образуют казеинаты. Щелочные растворители в Н 2 О, щелочноземельные нерастворимы. Казеинат кальция и натрия имеют большое значение при производстве плавленых сыров, при котором часть казеината кальция превращается в пластичный эмульгирующий казеинат натрия, который все шире используется в качестве добавки при производстве пищевых продуктов.

Свободные аминогруппы казеина взаимодействуют с альдегидом (формальдегид)

R - NH 2 + 2CH 2 O R - N

Эту реакцию используют при определении белка в молоке методом формального титрования.

Взаимодействие свободных аминогрупп казеина (в первую очередь -аминогрупп лизина) с альдегидными группами лактозы и глюкозы объясняется первая стадия реакции меланоидинообразования

R - NH 2 + C - R R - N = CH - R + H 2 O

альдозиламин

Для практики молочной промышленности особый интерес представляет прежде всего способность казеина к коагуляции (осаждению). Коагуляцию можно осуществить с помощью кислот, ферментов (сычужного), гидроколлоидов (пектин).

В зависимости от вида осаждения различают: кислотный и сычужный казеин. Первый содержит мало кальция, так как ионы Н 2 выщелачивают его из казеинового комплекса, сычужный казеин -- это смесь наоборот казеината кальция и он не растворяется в слабых щелочах в противоположность кислотному казеину. Различают два вида казеина, получаемого осаждением кислотами: кисломолочный творог и казеин-сырец. При получении кисломолочного творога кислота образуется в молоке биохимическим путем -- культурами микроорганизмов, причем отделению казеина предшествует стадия гелеобразования. Казеин-сырец получают путем добавления молочной кислоты или минеральных кислот, выбор которых зависит от назначения казеина, так как под их воздействием структура осажденного казеина различна: молочнокислый казеин -- рыхлый и зернистый, сернокислотный -- зернистый и слегка сальный; соляно-кислый -- вязкий и резинообразный. При осаждении образуются кальциевые соли применяемых кислот. Труднорастворимый в воде сульфат кальция нельзя полностью удалить при промывке казеина. Казеиновый комплекс довольно термоустойчив. Свежее нормальное молоко с рН 6,6 свертывается при температуре 150 о С -- за несколько секунд, при температуре 130 о С более чем за 20 минут, при 100 о С -- в течение нескольких часов, поэтому молоко можно стерилизовать.

С коагуляцией казеина связана его денатурация (свертывание), она появляется в виде хлопьев казеина, либо в виде геля. При этом хлопьеобразование получает название коагуляции, а гелеобразование -- свертывание. Видимым макроскопическим изменениям предшествуют субмикроскопические изменения на поверхности отдельных мицелл казеина, они наступают при следующих условиях

• -- при сгущении молока -- казеин мицеллы образует слабо связанные друг с другом частицы. В сгущенном молоке с сахаром этого не наблюдается;
• -- при голодании -- мицеллы распадаются на субмицеллы, шарообразная форма их деформируется;
• -- при нагревании в автоклаве 130 о С -- происходит разрыв главных валентных связей и увеличивается содержание небелкового азота;
• -- при сушке распылительной -- форма мицелл сохраняется. при контактном способе -- форма их изменяется, что влияет на плохую растворимость молока;
• -- при сублимационной сушке -- изменение незначительны.

Во всех жидких молочных продуктах видимая денатурация казеина крайне нежелательна.

В молочной промышленности явление коагуляции казеина вместе с сывороточными белками получают копреципитаты, используют СаСl 2 , NH 2 и гидроокись кальция.

Все процессы денатурации казеина, кроме высаливания считаются необратимыми, но это верно только в том случае, если под обратимостью процессов понимается восстановление нативных третичной и вторичной структур белков молока. Практическое значение имеет обратимое поведение белков, когда они из осажденной формы могут переходить снова в коллоидно-дисперсное состояние. Сычужное свертывание в любом случае представляет собой необратимую денатурацию, так как при этом расщепляются главные валентные связи. Сычужные казеины не могут перейти вновь в первоначальную коллоидную форму. И наоборот, обратимость может способствовать гелеобразованию пара -- Н-казеина сублимационной сушки при добавлении концентрированного раствора поваренной соли. Обратим также процесс образования мягкого геля, обладающего тиксотропными свойствами, в УВТ-молоке при комнатной температуре. На начальной стадии легкое встряхивание приводит к пептизации геля. Осаждение кислоты казеина -- обратимый процесс. В результате добавления соответственного количества щелочи казеин в виде казеината снова переходит в коллоидный раствор. Хлопьеобразование казеина имеет также большое значение с точки зрения физиологии питания. Мягкий сгусток образуется при добавлении слабокислых компонентов, например, лимонной кислоты, или удалении части ионов кальция методом ионообмена, а также при предварительной обработке молока протеолептическими ферментами, т. к. такой сгусток образует в желудке тонкий мягкий сгусток.

Страница 1

Около 95% казеина находится в молоке в виде сравнительно крупных коллоидных частиц - мицелл - которые имеют рыхлую структуру, они сильно гидратированы.

В растворе казеин имеет ряд свободных функциональных групп, которые обуславливают его заряд, характер взаимодействия с Н2О (гидрофильность) и способность вступать в химические реакции.

Носителями отрицательных зарядов и кислых свойств казеина является β и γ-карбоксильные группы аспаргиновой и глютаминовой кислот, положительных зарядов и основных свойств - å-аминогрупп лизина, гуанидовые группы аргинина и имидазольные группы гистидина. При рН свежего молока (рН 6,6) казеин имеет отрицательный заряд: равенство положительных и отрицательных зарядов (изоэлектрическое состояние белка) наступает в кислой среде при рН 4,6-4,7; следовательно в составе казеина преобладают дикарбоновые кислоты, кроме того, отрицательный заряд и кислые свойства казеина усиливают гидроксильные группы фосфорной кислоты. Казеин принадлежит к фосфоропротеидам - в своем составе содержит Н3РО4 (органический фосфор), присоединенную моноэфирной связью к остаткам серина.

Гидрофильные свойства зависят от структуры, заряда молекул, рН среды, концентрации в ней солей, а также других факторов.

Своими полярными группами и пептидными группировками главных цепей казеин связывает значительное количество Н2О - не более 2 ч. на 1 ч. белка, что имеет практическое значение, обеспечивает устойчивость частиц белка в сыром, пастеризованном и стерилизованном молоке; обеспечивает структурно-механические свойства (прочность, способность отделить сыворотку) кислотных и кислотно-сычужных сгустков, образующихся при выработке кисломолочных продуктов и сыра, т. к. в процессе высокотемпературной тепловой обработке молока денатурируется β-лактоглобулин взаимодействуя с казеином и свойства гидрофильные казеина усиливаются: обеспечивая влагоудерживающую и водосвязывающую способность сырной массы при созревании сыра, т. е. консистенция готового продукта.

Казеин – амфотерин. В молоке он имеет явно выраженные кислые свойства.

СООН СОО-

Его свободные карбоксильные группы дикарбоновых аминокислот и гидроксильные группы фосфорной кислоты взаимодействуя с ионами солей щелочных и щелочноземельных металлов (Na+, K+, Ca+2 , Mg+2) образуют казеинаты. Щелочные растворители в Н2О, щелочноземельные нерастворимы. Казеинат кальция и натрия имеют большое значение при производстве плавленых сыров, при котором часть казеината кальция превращается в пластичный эмульгирующий казеинат натрия, который все шире используется в качестве добавки при производстве пищевых продуктов.

Свободные аминогруппы казеина взаимодействуют с альдегидом, например с формальдегидом:

R − NH2 + 2CH2O → R − N

Эту реакцию используют при определении белка в молоке методом формального титрования.

Взаимодействие свободных аминогрупп казеина (в первую очередь S-аминогрупп лизина) с альдегидными группами лактозы и глюкозы объясняется первая стадия реакции меланоидинообразования:

R - NH2 + C – R R - N = CH - R + H2O

альдозиламин

Для практики молочной промышленности особый интерес представляет прежде всего способность казеина к коагуляции (осаждению). Коагуляцию можно осуществить с помощью кислот, ферментов (сычужного), гидроколлоидов (пектин).

В зависимости от вида осаждения различают: кислотный и сычужный казеин. Первый содержит мало кальция, так как ионы Н2 выщелачивают его из казеинового комплекса, сычужный казеин - это смесь наоборот казеината кальция и он не растворяется в слабых щелочах в противоположность кислотному казеину. Различают два вида казеина, получаемого осаждением кислотами: кисломолочный творог и казеин-сырец. При получении кисломолочного творога кислота образуется в молоке биохимическим путем - культурами микроорганизмов, причем отделению казеина предшествует стадия гелеобразования. Казеин-сырец получают путем добавления молочной кислоты или минеральных кислот, выбор которых зависит от назначения казеина, так как под их воздействием структура осажденного казеина различна: молочнокислый казеин - рыхлый и зернистый, сернокислотный - зернистый и слегка сальный; соляно-кислый - вязкий и резинообразный. При осаждении образуются кальциевые соли применяемых кислот. Труднорастворимый в воде сульфат кальция нельзя полностью удалить при промывке казеина. Казеиновый комплекс довольно термоустойчив. Свежее нормальное молоко с рН 6,6 свертывается при температуре 150оС - за несколько секунд, при температуре 130оС более чем за 20 минут, при 100оС - в течение нескольких часов, поэтому молоко можно стерилизовать.

Жидкостно-жидкостная хроматография
Хроматография - это физико-химический метод разделения и анализа смесей газов, паров, жидкостей или растворенных веществ сорбционными методами в динамических условиях. Метод основан на ра...

Тантал
В честь древнего героя Тантала назван металл, зна­чение которого в наши дни неизменно растет. С каждым годом расширяется круг его применений, а вместе с этим и потребность в нем. Однако руды его ре...

Введение

Когда говорят, что «жизнь - есть форма существования белковых тел» (Ф. Энгельс), то подразумевают не только то, что наиболее важные составные части человеческого организма состоят из белков (мышцы, сердце, мозг и даже кости содержат значительное количеством белка), но и участие белковых молекул во всех важнейших процессах жизнедеятельности человека. Значение белков определяется не только многообразием их функций, но и их незаменимостью другими пищевыми веществами. Если жиры и углеводы в той или иной степени взаимозаменяемы, то белки компенсировать чем-либо невозможно. Поэтому белки считаются наиболее ценными компонентами пищи. Молочные белки более ценны, чем белки мяса и рыбы, и перевариваются быстрее. В своей работе я хочу рассмотреть свойства одного из белков - казеина.

Основные физико-химические свойства казеина

КАЗЕИН (от лат. caseus - сыр), основная белковая фракция коровьего молока; относится к запасным белкам. В коровьем молоке содержание казеина составляет 2,8-3,5% по массе (от всех белков молока - ок. 80%), в женском - в два раза меньше, также g-казеин (2,5% от всего).

Элементарный состав казеина (в %) следующий: углерод - 53,1, водород - 7,1, кислород - 22,8, азот - 15,4, сера - 0,8, фосфор - 0,8. Он содержит несколько фракций, отличающихся аминокислотным составом.

Казеин является фосфопротеидом, следовательно, фракции казеина содержат остатки фосфорной кислоты (органический фосфор), присоединенные к аминокислоте серину моноэфирной связью (О-Р)

В молоке казеин находится в виде специфических частиц, или мицелл, представляющих собой сложные комплексы фракций казеина с коллоидным фосфатом кальция.

Казеин - комплекс 4 фракций: ? s1 , ? s2 , ?, ?. Фракции имеют различный аминокислотный состав и отличаются друг от друга заменой одного или двух аминокислотных остатков в полипептидной цепи. ? s - и? - Казеины наиболее чувствительны к ионам кальция и в присутствии их они агрегируют и выпадают в осадок. ? - Казеин не осаждается ионами кальция и в казеиновых мицеллах, располагаясь на поверхности, выполняет защитную роль по отношению к чувствительным. ? s - и? - казеину. Однако? - казеин чувствителен к сычужному ферменту и под его воздействием распадается на 2 части: гидрофобный пара -?-казеин и гидрофильный макропротеид.

Полярные группы, находящиеся на поверхности и внутри казеиновых мицелл (NH 2 , COOH, ОН и др.), связывают значительное количество воды -- около 3,7 г на 1 г белка. Способность казеина связывать воду характеризует его гидрофильные свойства. Гидрофильные свойства казеина зависят от структуры, величины заряда белковой молекулы, рН среды, концентрации солей и других факторов. Они имеют большое практическое значение. От гидрофильных свойств казеина зависит устойчивость казеиновых мицелл в молоке. Гидрофильные свойства казеина влияют на способность кислотного и кислотно-сычужного сгустка удерживать и выделять влагу. Изменение гидрофильных свойств казеина необходимо учитывать при выборе режима пастеризации в процессе производства кисломолочных продуктов и молочных консервов. От гидрофильных свойств казеина и продуктов его распада зависят водосвязывающая и влагоудерживающая способность сырной массы при созревании сыров, консистенция готового продукта.

Казеин в молоке содержится в виде сложного комплекса казеината кальция с коллоидным фосфатом кальция, так называемого казеинаткальций фосфатного комплекса (ККФК). В состав ККФК также входит небольшое количество лимонной кислоты, магния, калия и натрия.

Изучена первичная структура всех казеинов и их физико-химических свойств. Эти белки имеют молекулярную массу около 20 тыс., изоэлектрическую точку (рI) ок. 4,7. Содержат повышенные количества пролина (полипептидная цепь имеет b-структуру), устойчивы к действию денатурантов. Остатки фосфорной кислоты (обычно в виде Са-соли) образуют сложноэфирную связь главным образом с гидроксигруппой остатков серина. Высушенный казеин - белый порошок без вкуса и запаха, практически не растворим в воде в воде и органических растворителях, растворяется в водных растворах солей и разбавленных щелочей, из которых выпадает в осадок при подкислении. Казеин обладает способностью к створаживанию. Этот процесс имеет ферментативную природу. У новорожденных в желудочном соке содержится особая протеиназа - реннин, или химозин, который отщепляет от (-казеина гликопептид с образованием так называемого пара - казеина, обладающего способностью к полимеризации. Этот процесс - первая стадия створаживания всего казеина. У взрослых животных и человека образование пара - казеина происходит в результате действия пепсина. По способности к створаживанию казеин сходен с фибриногеном плазмы крови, который при действии тромбина превращается в легко полимеризующийся фибрин. Считается, что фибриноген является эволюционным предшественником казеина. Способность к створаживанию имеет большое значение для эффективной ассимиляции новорожденными молока, т. к. обеспечивает его задержку в желудке. Казеин легко доступен для пищеварительных протеиназ уже в нативном состоянии, в то время как все глобулярные белки приобретают это свойство при денатурации. При частичном протеолизе казеина, происходящем при ассимиляции молока новорожденными, образуются физиологически активные пептиды, регулирующие такие важные функции, как пищеварительную, кровоснабжение мозга, активность центральной нервной системы и др. Для выделения казеина снятое молоко подкисляют до рН 4,7 что вызывает выпадение казеина в осадок. Казеин содержит все необходимые организму аминокислоты (в т. ч. незаменимые), является главной составной частью творога и сыра; служит пленкообразователем в производстве клеев и клеевых красок, а также сырьем для пластмасс и волокон.

Казеин подобно всем белкам обладает амфотерными свойствами -- способен проявлять как кислые, так и щелочные свойства.

При щелочной реакции раствора казеин заряжается отрицательно, вследствие чего способен реагировать с кислотами:

Наоборот, в кислом растворе казеин приобретает способность реагировать со щелочами, т.е. катионами, при этом он заряжается положительно.

В молоке казеин имеет явно выраженные кислые свойства. Его свободные карбоксильные группы дикарбоновых аминокислот и гидроксильные группы фосфорной кислоты легко взаимодействуют с ионами солей щелочных и щелочноземельных металлов (Na + -, К + , Са 2+ , Mg 2+), образуя казеинаты.

Свободные аминогруппы казеина могут взаимодействовать с альдегидами, например с формальдегидом:

Эта реакция лежит в основе определения содержания белков в молоке методом формольного титрования.

Пожалуй, каждый наверняка слышал о казеиновом протеине. Он является основным элементом . К сожалению, такой белковый продукт не всегда воспринимают серьёзно. А зря! Ведь казеин очень полезен, как для спортсменов, так и для обычных людей. Его основная особенность заключается в правильном употреблении белка.

В переводе с латинского языка, казеин означает сыр. По научному определению он трактуется как сложный белок, который содержится в молоке. Этот компонент входит в состав молока, которое используют практически все млекопитающие на земле. Основная часть его в молоке насчитывает 82%, при этом сыворотки в нем всего лишь 18%. Когда молоко прокисает, весь казеин переходит в осадок, который заключается в образовании творожной массы. Таким образом, можно с уверенностью говорить о том, что творог в большей части состоит именно из казеина.

Особенность данного продукта состоит в том, что для него характерна запасающая функция. Эта уникальная способность достигается его природным происхождением. Благодаря тому, что казеиновый протеин расщепляется в несколько раз дольше, чем обычный белок в сыворотке, в человеческий организм попадает необходимое количество аминокислот. Такие свойства казеина позволяют его активно использовать людям, занимающимся тяжелыми видами спорта, а так же тем, кто хочет избавиться от лишней массы тела.

В разных видах спорта чаще всего он применяется в виде мицелярного казеина. Это означает, что продукт состоит из взвешенных частиц. Когда продукт смешать с водой, то в результате образуется довольно густая консистенция. Ее очень легко употреблять и при этом не чувствуешь никакого дискомфорта и неприятного привкуса. Когда мицелярный казеин попадает в желудок, то человек ощущает большой прилив сил и полную сытость, которая будет ощущаться длительный промежуток времени.

Такой эффект достигается благодаря тому, что в 100% казеине на 100 грамм мицелярного продукта белка находится 88%, при этом 1,5% составляют жиры. Стоит отметить тот факт, что углеводы в казеиновом протеине не находятся! Такие уникальные особенности продукта дают возможность организму получать все важные аминокислоты. После приема казеина человек будет чувствовать себя сытым приблизительно 6-8 часов. Это время оказывает положительное влияние на мышечные ткани. Ведь они не только заметно увеличиваются в массе, но и не разрушаются между перерывами употребления еды.

Казеиновый протеин очень эффективно помогает сжигать жировые отложения и уменьшать чувство голода. Если активно заниматься физическими упражнениями и употреблять данный продукт, добиться желаемого результата будет очень просто.

Важно знать!

Протеин, который бы включал в себя 100% белков, не существует в природе. Максимум только 95%!.

Для набора массы мышц такого рода протеин играет не последнюю роль. Он обладает антикатаболическим свойством.

Не рекомендуется использовать казеин до тренировки или после нее. Результатов, таким образом, не достигнешь. Ведь в период физической нагрузки организму нужны белки, которые имеют способность быстро усваиваться. Из этого следует, что употреблять данный продукт необходимо только перед сном, в количестве 40 грамм.

Для сбрасывания массы тела принимают 2-4 раза за сутки по 20-30 грамм, а та же перед сном. В данной ситуации он выполняет роль насыщения и сохранения мышц.

Самым лучшим образом казеин будет усваиваться в дозе 30-40 грамм. При этом его необходимо перемешивать с молоком. Когда продукт соединяют с жидкостью, то лучше всего перемешивать его при помощи шейкера или миксера.

Вкус напитка будет похож на творожный продукт. Если захочется поэкспериментировать, то в него можно добавлять какао, ванилин или сахар.

Не нужно забывать о том, что казеин учитывается в суточном рационе потребляемых калорий. Так на 100 грамм продукта, он будет иметь в себе 360 ккал.

Казеиновый протеин — Видео

Как правильно выбрать протеин Креатин и протеин, гейнер или протеин — что лучше выбрать? Протеин или ВСАА, что лучше? Как принимать протеин

Электрический заряд белков определяется ионизированными группами: -СОО - , NH 3 + и др. В водной среде карбоксильные и фосфатные группы диссоциируют (отдают протон) и переходят в форму анионов:

R–COOH R–COO - + H +

R–O–P = O R–O–P = O + 2H +

Аминогруппы, гуанидиновые группы присоединяют протоны и переходят в катионы:

R–NH 2 + H + R–NH 3 +

R–NH–C–NH 2 + H + R–NH–C–NH 2

От величины электрических зарядов на поверхности белков зависят: 1 – способность к гидратации; 2 – способность к передвижению в электрическом поле; 3 – кислый или основной характер белков; 4 – растворимость.

1. Для белков характерна очень высокая степень гидратации, т.е. связывание воды: 1 г казеина связывает 2-3,7 г и более воды. На поверхности электрически заряженной коллоидной частицы образуется мономолекулярный слой связанной воды вследствие полярности молекул воды. На этом слое адсорбируются другие частицы воды и т.д. По мере утолщения новые молекулы воды все слабее удерживаются белком и легко отделяются от него при повышении температуры, внесении электролитов и проч. Гидратная оболочка препятствует агрегации молекул белка в нативном состоянии и их коагуляции.

2. Величина заряда определяет подвижность белков в электрическом поле и является основой электрофоретического разделения и идентификации белков. Величина заряда белка зависит от рН. С понижением рН диссоциация СООН-групп замедляется и в дальнейшем прекращается полностью. В щелочной среде они, наоборот, полностью диссоциированы.

3. При рН свежего молока, равном 6,6-6,8, казеин несёт и положительные, и отрицательные заряды, с преобладанием отрицательных. То есть суммарный заряд на поверхности казеина отрицателен.

4. Если постепенно снижать рН, то ионы Н + будут связываться заряженными СОО - -группами с образованием незаряженных карбоксильных групп, т.е. уменьшается величина отрицательного заряда. При определенном значении рН (4,6-4,7) количество положительных зарядов на поверхности частиц казеина будет равно количеству отрицательных. В этой точке, которая называется изоэлектрической (pI) , белки теряют электрофоретическую подвижность, снижается степень гидратации и, следовательно, стабильность, т.е. казеин коагулирует. Сывороточные белки при этом остаются в растворе.

На растворимость белков также влияет концентрация солей в смеси:

При небольшой концентрации электролита растворимость повышается;

Очень высокие концентрации солей лишают белки гидратной оболочки и они выпадают в осадок (высаливание) (обратимый процесс).

Спирт и ацетон также действуют как водоотнимающие вещества, причем необратимо. Действие усиливается, когда белок находится в неустойчивой форме (алкогольная проба определения термоустойчивости молока).

Сывороточные белки – это белки молока, остающиеся в сыворотке после осаждения казеина из сырого молока при рН 4,6 и температуре 20°С. Они составляют 15-22% всех белков молока. Так же как и казеин не являются гомогенными, а состоят из нескольких фракций, главные из которых β-лактоглобулин (АВСDD 2), α-лактальбумин (АВ), альбумин сыворотки крови, иммуноглобулины, компоненты протеозопептонной фракции . Кроме того, в сыворотке содержатся лактоферрин, трансферрин, ферменты, гормоны и др. минорные компоненты.

Сывороточные белки содержат больше незаменимых аминокислот, чем казеин, поэтому более полноценны и их необходимо использовать на пищевые цели.

Некоторые свойства сывороточных белков проявляются в ходе различных технологических процессов и оказывают влияние на качество продуктов.

Важнейшими технологическими свойствами сывороточных белков молока является их высокая влагоудерживающая способность и термолабильность, т.е. их денатурация при нагревании (95°С в течение 20 мин). Полипептидные цепи сывороточных белков имеют α-спиралевидную конфигурацию и высокое содержание S-содержащих аминокислот. При нагревании происходит разрыв водородных связей и побочных валентных связей α-спирали; полипептидные цепи развертываются. Между молекулами сывороточных белков происходит формирование новых водородных связей и дисульфидных мостиков, что ведет к тепловой коагуляции, при этом сывороточные белки превращаются в очень мелкие хлопья, которые в пастеризаторе осаждаются вместе с Са 3 (РО 4) 2 в виде молочного камня или оседают на казеиновых частицах, блокируя их активную поверхность. Тепловая обработка ведет также к реакции между α-лактальбумином и β-лактоглобулином.

β-лактоглобулин – основной сывороточный белок, содержит свободные SH-группы, составляет 7-12% общего количества белков молока.

Денатурированный при пастеризации β-лактоглобулин образует комплексы с æ-казеином и осаждается вместе с ним при кислотной и сычужной коагуляции казеина. Образование комплекса β-лактоглобулин - æ-казеин значительно ухудшает атаку æ-казеина сычужным ферментом и снижает термоустойчивость мицелл казеина.

α-лактальбумин составляет 2-5% общего количества белков молока, тонкодиспергирован; не коагулирует в изоэлектрической точке (рН 4,2-4,5), т.к. сильно гидратирован; не свертывается сычужным ферментом; термостабилен из-за большого количества S-S-связей; играет важную роль в синтезе лактозы.

Альбумин сыворотки крови (0,7-1,5%) поступает в молоко из крови. В маститном молоке этой фракции много.

Иммуноглобулины (Иг) выполняют функцию антител (агглютинина), поэтому в обычном молоке их мало (1,9-3,3% общего количества белков), а в молозиве они составляют основную массу (до 90%) сывороточных белков. Очень чувствительны к нагреванию.

Протеозо-пептоны – наиболее термостабильная часть сывороточных белков. Составляют 2-6% всех белков молока. Не осаждаются при 95-100°С в течение 20 мин и подкислении до рН 4,6; осаждаются 12%-ной трихлоруксусной кислотой.

Минорные белки :

– лактоферрин (красный железо-связывающий белок), гликопротеид, содержится в количестве 0,01-0,02%, обладает бактериостатическим действием на Е.coli;

– трансферрин аналогичен лактоферрину, но с другой последовательностью аминокислот.